Propiedades
de las Enzimas
Las enzimas catalizan las
reacciones de las rutas metabólicas centrales, necesarias para mantener la vida.
La mayor parte de las reacciones catalizadas por enzimas no procederían a velocidades apreciables bajo condiciones fisiológicas en ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las enzimas son más rápidas que
las mismas sin catalizar.
Un catalizador es una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio. Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla para participar en varias reacciones. Los reactivos se unen a un catalizador y los productos se disocian de él. Las enzimas son muy específicas para los reactivos o sustratos sobre los que actúan, y varía el grado de especificidad hacia el sustrato. Las enzimas catalizan reacciones bajo condiciones moderadas (Ej. pH 7.4, 37ºC). La actividad catalítica de muchas enzimas pueden ser reguladas por efectos alostéricos.
Las enzimas catalizan las
reacciones de las rutas metabólicas centrales, necesarias para mantener la vida.
La mayor parte de las reacciones catalizadas por enzimas no procederían a velocidades apreciables bajo condiciones fisiológicas en ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las enzimas son más rápidas que
las mismas sin catalizar.
reacciones de las rutas metabólicas centrales, necesarias para mantener la vida.
La mayor parte de las reacciones catalizadas por enzimas no procederían a velocidades apreciables bajo condiciones fisiológicas en ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las enzimas son más rápidas que
las mismas sin catalizar.
Un catalizador es una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio. Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla para participar en varias reacciones. Los reactivos se unen a un catalizador y los productos se disocian de él. Las enzimas son muy específicas para los reactivos o sustratos sobre los que actúan, y varía el grado de especificidad hacia el sustrato. Las enzimas catalizan reacciones bajo condiciones moderadas (Ej. pH 7.4, 37ºC). La actividad catalítica de muchas enzimas pueden ser reguladas por efectos alostéricos.
Las enzimas pueden hacer más que sólo aumentar la velocidad de una sola reacción muy específica. Algunas también pueden combinar, o acoplar, dos reacciones que normalmente serían separadas. Esta propiedad permite que la energía ganada en una
reacción se use en una segunda reacción. Las reacciones acopladas son una propiedad común de muchas enzimas; por ejemplo, la hidrólisis del ATP se acopla con frecuencia a reacciones metabólicas menos favorables.
Una generación después, James B. Summer cristalizó, en 1926, la primera enzima ureasa y demostró que era una proteína. En la siguiente década se purificaron cinco enzimas más y se encontró que también eran proteínas: pepsina, tripsina, quimotripsina,
carboxipeptidasa y la enzima NADPH oxidasa. Desde entonces se ha demostrado que todas las enzimas son proteínas, o proteínas más
cofactores.
Clasificación de las enzimas
Las enzimas metabólicas se nombran agregando el sufijo “asa” al nombre de sus sustratos o a un término descriptivo de la reacción que catalizan: lactasa, alcohol deshidrogenasa.
Otras enzimas recién descubiertas están recibiendo nombres de acuerdo con sus genes o de alguna característica no descriptiva.
Ej. Rec A; HSP70.
Codificación o nomenclatura: EC 1.1.1.27
- EC: enzima clasificación
- Primer digito representa la clase
- Segundo digito significa la subclase
- Tercer digito es la subsubclase o subgrupo
- Cuarto digito representa la posición de la enzima en la lista.
Las seis clases de enzimas
1. Las Oxidorreductasas: catalizan las reacciones de oxidación-reducción. La mayor parte de esas enzimas se llaman, en general, deshidrogenasas. También hay otras enzimas en esta clase que se llaman oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas. En este tipo de enzima se da una transferencia de hidrógeno o adición de oxígeno. (Lactato deshidrogenasa)
2. Las transferasas: catalizan las reacciones de transferencia de
un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzimas. El
grupo transferido es diferente de hidrógeno. En las reacciones de transferencia de grupo, una parte de la molécula del sustrato se suele enlazar en forma covalente con la enzima o con su coenzima. Este grupo incluye las cinasas, enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo del ATP. Como Aminotransferasas, ej. Alanina transaminasa.
3. Las hidrolasas: catalizan hidrólisis. Son una clase especial de
transferasas donde el agua sirve como aceptor del grupo
transferido. (Pirofosfatasa).
4. Las liasas: catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble; son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. En dirección inversa, las liasas catalizan la adición de un sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato.
Una liasa que cataliza una reacción de adición en las células es frecuentemente llamada sintasa.
Piruvato descarboxilasa.
5. Las Isomerasas: catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula (reacciones de isomerización). Como estas reacciones sólo tienen un sustrato y un producto son de las reacciones enzimáticas más simples. Transferencia intra-molecular. Alanina racemasa
6. Las ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos. Estas reacciones necesitan un suministro de energía potencial química de un nucleósido trifosfato, como el ATP. Las ligasas son usualmente llamadas sintetasas. La glutamina sintetasa, o L-glutamato: amoniaco ligasa (formadora de ADP) usa la energía de la hidrólisis del ATP para unir glutamato y amoniaco para producir glutamina.
Inhibidor Enzimático
Inhibidor de enzima (I): Es un compuesto que se enlaza con la enzima e interfiere con su actividad.
Los inhibidores pueden actuar evitando la formación del
complejo ES o bloqueando la reacción química que lleva a la formación del
producto. Por regla general, los inhibidores son moléculas pequeñas que se unen
en forma reversible con la enzima que inhiben. Las células contienen muchos
inhibidores enzimáticos naturales que juegan papeles importantes en la
regulación del metabolismo. Los inhibidores artificiales se usan en
experimentos para investigar los mecanismos enzimáticos y para descifrar las
rutas metabólicas. Algunas medicinas y muchos venenos son inhibidores de
enzimas. Algunos inhibidores se unen en forma covalente con las enzimas y
causando que la inhibición sea irreversible. La mayor parte de la inhibición de
relevancia biológica es reversible. Los inhibidores reversibles se unen a las
enzimas con las mismas fuerzas no covalentes que enlazan a sustratos y
productos. Los inhibidores reversibles se diferencian de los irreversibles por
su fácil eliminación.
Inhibición Reversibles
Inhibición competitiva
De acuerdo con esto podemos deducir que la magnitud de la
inhibición dependerá de la [I] y que un exceso de S elimina la inhibición pues
se usará toda la enzima libre y el equilibrio se desplazará hacia la formación
de ES, y de allí a la formación de P.
Inhibición
no competitiva
En la reacción 12, la enzima no es capaz de
modificar S por las razones anotadas; en consecuencia con un exceso de sustrato
no podemos recuperar la totalidad de las moléculas de enzima y por tanto no
alcanzaremos la misma Vmax obtenida en ausencia de inhibidor.
Inhibición Acompetitiva
Inhibición Irreversible
En contraste con un inhibidor enzimático reversible, un inhibidor enzimático irreversible forma un enlace covalente estable con una molécula de enzima y elimina así las moléculas del sitio activo en la población enzimática. Típicamente, la inhibición irreversible ocurre por alquilación o acilación de la cadena lateral de un residuo de aminoácido en el sitio activo. Hay muchos inhibidores irreversibles naturales, al igual que hay ejemplos sintéticos que se describirán aquí. Una aplicación importante de los inhibidores irreversibles es la identificación de residuos de aminoácidos en el sitio activo, por sustitución específica de sus cadenas laterales reactivas. En este proceso, un inhibidor irreversible que sólo reacciona con un tipo de aminoácido se incuba con una solución de la enzima, la que a continuación es analizada para determinar su pérdida de actividad.
Las enzimas pueden hacer más que sólo aumentar la velocidad de una sola reacción muy específica. Algunas también pueden combinar, o acoplar, dos reacciones que normalmente serían separadas. Esta propiedad permite que la energía ganada en una
reacción se use en una segunda reacción. Las reacciones acopladas son una propiedad común de muchas enzimas; por ejemplo, la hidrólisis del ATP se acopla con frecuencia a reacciones metabólicas menos favorables.
reacción se use en una segunda reacción. Las reacciones acopladas son una propiedad común de muchas enzimas; por ejemplo, la hidrólisis del ATP se acopla con frecuencia a reacciones metabólicas menos favorables.
Una generación después, James B. Summer cristalizó, en 1926, la primera enzima ureasa y demostró que era una proteína. En la siguiente década se purificaron cinco enzimas más y se encontró que también eran proteínas: pepsina, tripsina, quimotripsina,
carboxipeptidasa y la enzima NADPH oxidasa. Desde entonces se ha demostrado que todas las enzimas son proteínas, o proteínas más
cofactores.
Clasificación de las enzimas
Las enzimas metabólicas se nombran agregando el sufijo “asa” al nombre de sus sustratos o a un término descriptivo de la reacción que catalizan: lactasa, alcohol deshidrogenasa.
Otras enzimas recién descubiertas están recibiendo nombres de acuerdo con sus genes o de alguna característica no descriptiva.Ej. Rec A; HSP70.
Codificación o nomenclatura: EC 1.1.1.27
- EC: enzima clasificación
- Primer digito representa la clase
- Segundo digito significa la subclase
- Tercer digito es la subsubclase o subgrupo
- Cuarto digito representa la posición de la enzima en la lista.
Las seis clases de enzimas
1. Las Oxidorreductasas: catalizan las reacciones de oxidación-reducción. La mayor parte de esas enzimas se llaman, en general, deshidrogenasas. También hay otras enzimas en esta clase que se llaman oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas. En este tipo de enzima se da una transferencia de hidrógeno o adición de oxígeno. (Lactato deshidrogenasa)
2. Las transferasas: catalizan las reacciones de transferencia de
un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzimas. El
grupo transferido es diferente de hidrógeno. En las reacciones de transferencia de grupo, una parte de la molécula del sustrato se suele enlazar en forma covalente con la enzima o con su coenzima. Este grupo incluye las cinasas, enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo del ATP. Como Aminotransferasas, ej. Alanina transaminasa.
3. Las hidrolasas: catalizan hidrólisis. Son una clase especial de
transferasas donde el agua sirve como aceptor del grupo
transferido. (Pirofosfatasa).
4. Las liasas: catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble; son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. En dirección inversa, las liasas catalizan la adición de un sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato.
Una liasa que cataliza una reacción de adición en las células es frecuentemente llamada sintasa.
Piruvato descarboxilasa.
5. Las Isomerasas: catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula (reacciones de isomerización). Como estas reacciones sólo tienen un sustrato y un producto son de las reacciones enzimáticas más simples. Transferencia intra-molecular. Alanina racemasa
6. Las ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos. Estas reacciones necesitan un suministro de energía potencial química de un nucleósido trifosfato, como el ATP. Las ligasas son usualmente llamadas sintetasas. La glutamina sintetasa, o L-glutamato: amoniaco ligasa (formadora de ADP) usa la energía de la hidrólisis del ATP para unir glutamato y amoniaco para producir glutamina.
Inhibidor Enzimático
Inhibidor de enzima (I): Es un compuesto que se enlaza con la enzima e interfiere con su actividad.
Los inhibidores pueden actuar evitando la formación del
complejo ES o bloqueando la reacción química que lleva a la formación del
producto. Por regla general, los inhibidores son moléculas pequeñas que se unen
en forma reversible con la enzima que inhiben. Las células contienen muchos
inhibidores enzimáticos naturales que juegan papeles importantes en la
regulación del metabolismo. Los inhibidores artificiales se usan en
experimentos para investigar los mecanismos enzimáticos y para descifrar las
rutas metabólicas. Algunas medicinas y muchos venenos son inhibidores de
enzimas. Algunos inhibidores se unen en forma covalente con las enzimas y
causando que la inhibición sea irreversible. La mayor parte de la inhibición de
relevancia biológica es reversible. Los inhibidores reversibles se unen a las
enzimas con las mismas fuerzas no covalentes que enlazan a sustratos y
productos. Los inhibidores reversibles se diferencian de los irreversibles por
su fácil eliminación.
De esta forma la inhibición específica de la acción enzimática puede ser
de tipo reversible o de tipo irreversible. El primer tipo incluye la inhibición
competitiva y la no competitiva y el segundo se refiere a la inhibición
incompetitiva. A continuación examinaremos las características de cada una .
Inhibición Reversibles
Inhibición competitiva
En este tipo de inactivación, el inhibidor (I) posee una
estructura química similar a la del sustrato: esto le permite fijarse
reversiblemente en el sitio activo de la enzima excluyendo el sustrato que
previamente se haya unido. La enzima no modifica el inhibidor porque éste no
posee enlaces susceptibles al ataque catalítico, que si están presentes en el
sustrato. La situación puede representarse con las reacciones.
De acuerdo con esto podemos deducir que la magnitud de la
inhibición dependerá de la [I] y que un exceso de S elimina la inhibición pues
se usará toda la enzima libre y el equilibrio se desplazará hacia la formación
de ES, y de allí a la formación de P.
Inhibición
no competitiva
Se
presenta por la unión reversible del inhibidor a un sitio de la enzima libre o
con sustrato, diferente del sitio activo. Esta unión provoca cambios en la
conformación de la enzima alterando así el sitio activo e impidiendo por
consiguiente la transformación del sustrato. Las reacciones que ocurren
simultáneamente son:
En la reacción 12, la enzima no es capaz de
modificar S por las razones anotadas; en consecuencia con un exceso de sustrato
no podemos recuperar la totalidad de las moléculas de enzima y por tanto no
alcanzaremos la misma Vmax obtenida en ausencia de inhibidor.
Inhibición Acompetitiva
Inhibición Irreversible
En contraste con un inhibidor enzimático reversible, un inhibidor enzimático irreversible forma un enlace covalente estable con una molécula de enzima y elimina así las moléculas del sitio activo en la población enzimática. Típicamente, la inhibición irreversible ocurre por alquilación o acilación de la cadena lateral de un residuo de aminoácido en el sitio activo. Hay muchos inhibidores irreversibles naturales, al igual que hay ejemplos sintéticos que se describirán aquí. Una aplicación importante de los inhibidores irreversibles es la identificación de residuos de aminoácidos en el sitio activo, por sustitución específica de sus cadenas laterales reactivas. En este proceso, un inhibidor irreversible que sólo reacciona con un tipo de aminoácido se incuba con una solución de la enzima, la que a continuación es analizada para determinar su pérdida de actividad.
Ejemplos de inhibidores irreversibles
El diisopropilfluorofosfato (DFP) se muestra como un ejemplo de inhibidor irreversible de la proteasa en el apartado "Inhibidores irreversibles" arriba a la derecha. La enzima hidroliza el enlace entre el fósforo y el flúor, pero el residuo de fosfato se mantiene unido a una serina en el centro activo, inactivándolo. Además, el DFP también reacciona con el centro activo de la acetilcolinesterasa en la sinapsis de las neuronas, lo que lo convierte en una potente neurotoxina, con una dosis letal a partir de cantidades inferiores a 100 mg.
La inhibición suicida es un tipo común de inhibición irreversible donde la enzima convierte al inhibidor en una sustancia reactiva en su centro activo. Un ejemplo de esto es el inhibidor de biosintetizadores de poliaminas α-difluorometilornitina o DFMO, que es un análogo del aminoácido ornitina, y es usado para tratar la Tripanosomiasis Africana (enfermedad del sueño). La ornitina decarboxilasa puede catalizar la descarboxilación del DFMO sustituyendo a la ornitina, como se muestra en la figura del apartado anterior. Sin embargo, esta reacción de descarboxilación es seguida por la eliminación del átomo de flúor, lo que convierte a este intermediario en una imina, una especie altamente electrofílica. Esta forma reactiva del DFMO reacciona posteriormente con un residuo de cisteína o lisina en el centro activo para inactivar la enzima irreversiblemente.
Puesto que la inhibición irreversible implica a menudo la formación inicial de un complejo EI covalente, a veces es posible que un inhibidor pueda unirse a una enzima de diversas formas. Como ejemplo cabe destacar el caso de la enzima tripanotión reductasaperteneciente al protozoo y parásito humano Trypanosoma cruzi, donde dos moléculas de un inhibidor llamado mostaza quinacrina, presentan la capacidad de unirse a su centro activo. La molécula superior se une de forma reversible, pero la de abajo se une de forma covalente al reaccionar con un residuo de aminoácido a través de su grupo demostaza nitrogenada.
fármacos que funcionan como inhibidores
Un inhibidor enzimático famoso que actua sobre una enzima no presente en el ser humano es lapenicilina. Concretamente, la penicilina inhibe una enzima presente únicamente en bacterias, encargada de la producción de peptidoglucano, uno de los componentes esenciales de la pared celular bacteriana. De esta forma, la penicilina inhibe la formación de la pared celular bacteriana, sin la cual las bacterias estallan al no poder soportar la presión osmótica, o son facilmente fagocitadas por las células de nuestro sistema inmune.
Otro ejemplo de inhibidor enzimático, esta vez que actue sobre enzimas humanas es la Viagra, el famoso farmaco azul utilizado para tratar la disfunción eréctil.
La erección se produce porque señales del sistema nervioso parasimpático causan una liberación deóxido nítrico en el cuerpo cavernoso del pene. Este oxido nítrico activa la producción de GMPc, que es una señal de relajación para el músculo liso, relajación que conduce a una vasodilatación de los vasos sanguíneos presentes en el interior del pene, lo que provoca que los cuerpos cavernosos se llenen de sangre generando la erección.
Para evitar que la erección se prolongue más tiempo del adecuado existe una enzima que degrada el GMPc. No obstante, distintos desequilibrios pueden llevar a que este tiempo se reduzca, para tratar este problema existe la viagra.
Viagra es un compuesto con una estructura molecular muy similar a la del GMPc, por lo que actúa de como inhibidor competitivo de la enzima que debe degradarlo, es decir, distrae a estas enzimas, permitiendo que el GMPc permanezca más tiempo en el pene dando la orden de llenar de sangre los cuerpos cavernosos.
Uso Farmacológico:
NEXOBRID 
PA: Bromelaína
bromelina
Mecanismo de acción
Hipersensibilidad a bromelaína, piña o papaína.
Advertencias y precauciones
Insuficiencia hepática
Insuficiencia renal
Interacciones
Lactancia
Reacciones adversa
Enzimas Full Spectrum
- Contiene un amplio espectro de enzimas para ayudar a digerir los carbohidratos, grasas, proteínas y más
- Ayuda a calmar su sistema digestivo
- Podría ayudar a obtener el mayo r valor nutricional de los alimentos que consume
- Contienen enzimas el más alto nivel de actividad en comparación con muchos productos similares en el mercado hoy en día
- Es fácil y simple de tomar- sólo una cápsula antes de su comida principal o hasta 3 veces al día antes de cada comida
pepsina
El diisopropilfluorofosfato (DFP) se muestra como un ejemplo de inhibidor irreversible de la proteasa en el apartado "Inhibidores irreversibles" arriba a la derecha. La enzima hidroliza el enlace entre el fósforo y el flúor, pero el residuo de fosfato se mantiene unido a una serina en el centro activo, inactivándolo. Además, el DFP también reacciona con el centro activo de la acetilcolinesterasa en la sinapsis de las neuronas, lo que lo convierte en una potente neurotoxina, con una dosis letal a partir de cantidades inferiores a 100 mg.
La inhibición suicida es un tipo común de inhibición irreversible donde la enzima convierte al inhibidor en una sustancia reactiva en su centro activo. Un ejemplo de esto es el inhibidor de biosintetizadores de poliaminas α-difluorometilornitina o DFMO, que es un análogo del aminoácido ornitina, y es usado para tratar la Tripanosomiasis Africana (enfermedad del sueño). La ornitina decarboxilasa puede catalizar la descarboxilación del DFMO sustituyendo a la ornitina, como se muestra en la figura del apartado anterior. Sin embargo, esta reacción de descarboxilación es seguida por la eliminación del átomo de flúor, lo que convierte a este intermediario en una imina, una especie altamente electrofílica. Esta forma reactiva del DFMO reacciona posteriormente con un residuo de cisteína o lisina en el centro activo para inactivar la enzima irreversiblemente.
Puesto que la inhibición irreversible implica a menudo la formación inicial de un complejo EI covalente, a veces es posible que un inhibidor pueda unirse a una enzima de diversas formas. Como ejemplo cabe destacar el caso de la enzima tripanotión reductasaperteneciente al protozoo y parásito humano Trypanosoma cruzi, donde dos moléculas de un inhibidor llamado mostaza quinacrina, presentan la capacidad de unirse a su centro activo. La molécula superior se une de forma reversible, pero la de abajo se une de forma covalente al reaccionar con un residuo de aminoácido a través de su grupo demostaza nitrogenada.
fármacos que funcionan como inhibidores
Un inhibidor enzimático famoso que actua sobre una enzima no presente en el ser humano es lapenicilina. Concretamente, la penicilina inhibe una enzima presente únicamente en bacterias, encargada de la producción de peptidoglucano, uno de los componentes esenciales de la pared celular bacteriana. De esta forma, la penicilina inhibe la formación de la pared celular bacteriana, sin la cual las bacterias estallan al no poder soportar la presión osmótica, o son facilmente fagocitadas por las células de nuestro sistema inmune.
La erección se produce porque señales del sistema nervioso parasimpático causan una liberación deóxido nítrico en el cuerpo cavernoso del pene. Este oxido nítrico activa la producción de GMPc, que es una señal de relajación para el músculo liso, relajación que conduce a una vasodilatación de los vasos sanguíneos presentes en el interior del pene, lo que provoca que los cuerpos cavernosos se llenen de sangre generando la erección.
Para evitar que la erección se prolongue más tiempo del adecuado existe una enzima que degrada el GMPc. No obstante, distintos desequilibrios pueden llevar a que este tiempo se reduzca, para tratar este problema existe la viagra.
Viagra es un compuesto con una estructura molecular muy similar a la del GMPc, por lo que actúa de como inhibidor competitivo de la enzima que debe degradarlo, es decir, distrae a estas enzimas, permitiendo que el GMPc permanezca más tiempo en el pene dando la orden de llenar de sangre los cuerpos cavernosos.
Uso Farmacológico:
NEXOBRID
PA: Bromelaína
|
| bromelina |
Mecanismo de acción
Bromelaína
El concentrado de enzimas proteolíticas enriquecidas en bromelaína
disuelve la escara de las quemaduras. No se han identificado los componentes
específicos responsables de este efecto. El principal constituyente es la
bromelaína del tallo.
Indicaciones terapéuticas
Bromelaína
Extracción de escaras en ads. con quemaduras térmicas de espesor
parcial profundo y completo.
Posología
Bromelaína
Cutáneo. Antes de la utilizacion mezclar el polvo (concentrado de
enzimas proteolíticas enriquecidas en bromelaína) con el gel para generar un
gel uniforme. 2 g de polvo en 20 g de gel por área quemada de 100 cm 2 o 5 g de
polvo en 50 g del gel por área quemada de 250 cm 2 .
Dejar en contacto con la quemadura durante 4 h.
Contraindicaciones de Bromelaína
Hipersensibilidad a bromelaína, piña o papaína.
Advertencias y precauciones
Bromelaína
I.R., I.H. no existe información, ancianos (>65 años), enf.
cardiopulmonar y pulmonar incluidos los traumatismos pulmonares por quemadura
presuntos o confirmados, trastornos de la coagulación, bajos recuentos
plaquetarios y riesgo aumentado de hemorragias por otras causas como, úlceras
pépticas y sepsis; quemaduras perianales, genitales y eléctricas (no hay
experiencia), información limitada en quemaduras faciales; no aplicar a más de
un 15% del área se superficie corporal; evitar contacto directo con los ojos.
Riesgo de reacciones alérgicas a la bromolaína, se han notificado casos de
presunta sensibilización tras exposición oral y tras exposición ocupacional
repetida por vía aérea. Además, se ha notificado una reacción alérgica cutánea
de tipo retardado (queilitis) tras exposición dérmica a largo plazo (enjuague
bucal). se ha notificado sensibilidad cruzada entre la bromelaína y la papaína,
así como las proteínas del látex (conocida como síndrome látex-fruta), el
veneno de abeja y el polen de olivo. Monitorización, además del amonitorización
habitual en pacientes quemados, de: aumento de la temperatura corporal, signos
de procesos inflamatorios e infecciosos locales y sistémicos, situaciones que
podrían precipitarse o empeorar como consecuencia de la premedicación
analgésica (dilatación gástrica, náuseas y riesgo de vómitos súbitos,
estreñimiento) o de la profilaxis antibiótica ( diarrea), signos de reacciones
alérgicas locales o sistémicas, efectos potenciales sobre la hemostasia. No
establecida eficacia y seguridad en niños < 18 años. No se recomienda en
quemaduras penetrantes en las que se encuentran expuestos, o podrían quedar
expuestos durante el desbridamiento, materiales extraños (implantes,
marcapasos, derivaciones) y/o estructuras vitales (vasos de gran calibre); en
quemaduras químicas; heridas contaminadas con sustancias radioactivas y otras
sustancias peligrosas.
Insuficiencia hepática
Bromelaína
Precaución, no hay estudios.
Insuficiencia renal
Bromelaína
Precaución, no hay estudios.
Interacciones
Bromelaína
Eficacia reducida por: antibacterianos de uso tópico como sulfadiazina
argéntica o povidona yodada.
Potencia la acción de: fluorouracilo, vincristina.
Potencia el efecto hipotensor de:IECAS.
Aumenta somnolencia de:benzodiazepinas, barbitúricos, narcóticos y
antidepresivos.
Embarazo
Bromelaína
No hay datos. No se recomienda.
Lactancia
Bromelaína
Se desconoce si el concentrado de enzimas proteolíticas enriquecidas
en bromelaína o sus metabolitos se excretan en la leche materna. No se puede
excluir el riesgo en recién nacidos/niños. Debe interrumpirse la lactancia
durante al menos 4 días después de la aplicación
Reacciones adversa
Bromelaína
Dolor local y pirexia/hipertermia transitoria; infección de la herida;
complicación de la herida.
Enzimas Full Spectrum
- Contiene un amplio espectro de enzimas para ayudar a digerir los carbohidratos, grasas, proteínas y más
- Ayuda a calmar su sistema digestivo
- Podría ayudar a obtener el mayo r valor nutricional de los alimentos que consume
- Contienen enzimas el más alto nivel de actividad en comparación con muchos productos similares en el mercado hoy en día
- Es fácil y simple de tomar- sólo una cápsula antes de su comida principal o hasta 3 veces al día antes de cada comida
|
| pepsina |
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